Structure et dynamique de protéines de la salive humaine en interaction avec les tanins du vin de Bordeaux

Abstract

La complexation des tanins avec les protéines de la salive est à l'origine de l'astringence, sensation tactile propre aux vins rouges. La protéine IB7, son peptide dérivé IB714 et le tanin B3 ont été synthétisés. Leur mode d'interaction a été étudié par RMN des liquides et des solides (rotation à l'angle magique), spectrométrie de masse, dichroïsme circulaire et dynamique moléculaire. Le peptide IB714 et la protéine entière sont constitués d'hélice de type II (1/3) et de pelote statistique (2/3) ; la glycine centrale du peptide joue le rôle de charnière de part et d'autre de régions en hélice. Le tanin, quant à lui, revêt une forme compacte majoritaire en milieu aqueux. L'ensemble des paramètres physico-chimique ont été mesurés : la stoechiométrie du complexe est de 3 molécules B3 par peptide IB714 ; la constante de dissociation est de l'ordre du mM ; la nature des liaisons assurant la cohésion du complexe est de type liaisons hydrogène ; les sites de fixation ainsi que la taille du complexe ont été déterminés. Ces informations permettraient de comprendre l'astringence d'un point de vue physico-chimique.