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dc.contributor.advisorMongrand, Sébastien
dc.contributor.authorGOUGUET, Paul
dc.contributor.otherMongrand, Sébastien
dc.contributor.otherReymond, Philippe
dc.contributor.otherLefèbvre, Benoît
dc.contributor.otherSagot, Isabelle
dc.contributor.otherBéven, Laure
dc.date2018-12-19
dc.identifier.urihttps://oskar-bordeaux.fr/handle/20.500.12278/5649
dc.identifier.nnt2018BORD0418
dc.description.abstractLes REMORINES du groupe 1 sont des protéines spécifiques des plantes, localisées dans la membrane plasmique. Nous avons montré que StREM1.3 (REM) constitue un marqueur des radeaux lipidiques, des domaines membranaires du plasmalemme enrichis en stérols et sphingolipides. De plus, REM se trouve enrichie dans les plasmodesmes (PD), des canaux ancrés dans la paroi qui assurent les communications intercellulaires. Nous avons mis en évidence pour la première fois le rôle physiologique de REM dans la plante, cette protéine est capable de ralentir la propagation virale du Potato Virus X (PVX) et d’autres virus. Par ailleurs, l’activité antivirale de REM est régulée par phosphorylation et conduit à une modification de la taille du pore des PD par dépôt de callose. Des candidats protéiques ont été sélectionnées et leur validation fonctionnelle a été initiée in planta par des approches de transgénèse, en expression transitoire et sur des plantes transgéniques soumises à des infections virales pour étudier la propagation des virus. Des approches de biochimie d’interaction des protéines, et d’imagerie ont également été envisagés. Le sujet de cette thèse vise à appréhender les mécanismes de l’interaction de REM avec ses partenaires dans la membrane lors de l’infection virale, en se focalisant sur les interactions protéines-protéines lors de la réponse au PVX. Nous nous intéresserons plus particulièrement aux protéines des PD et des radeaux membranaires qui sont très probablement ciblées lors de cette interaction avec les virus.
dc.description.abstractEnGroup 1 REMORINs are plant-specific proteins located at the plasma membrane. We have shown that StREM1.3 (REM) is a marker of lipid rafts, plasma membrane domains enriched in sterols and sphingolipids. In addition, REM is enriched in plasmodesmata channels (PD) which are anchored within the cell wall and enable intercellular communication between virtually all plant cells. We have demonstrated for the first time the physiological role of REM in plants, this protein is able to reduce the viral cell-to-cell movement of Potato Virus X (PVX) and other viruses. Moreover, the antiviral activity of REM is regulated by phosphorylation and leads to a modification of the pore size of PD via the accumulation of callose, a sugar polymer, around the neck regions of PD. In order to understand how REM is able to induce the accumulation of callose in these specific regions, a large set of proteins have been selected and the deciphering of their functions have been initiated in planta by transgenic approaches, in transient expression and on transgenic plants, which will be subjected to viral infections to study the spread of viruses. Protein interaction, biochemistry and imaging approaches were also used to study this question. This thesis aims at understanding the mechanisms of the REM interaction with its membrane partners during viral infection, focusing on the protein-protein interactions during the response to PVX. We will focus more particularly on PD proteins and membrane rafts that are most likely targeted during this interaction with viruses
dc.language.isoen
dc.subjectRemorin
dc.subjectMembrane plasmique
dc.subjectCommunication intercellulaire
dc.subjectSignalisation
dc.subjectVirus
dc.subject.enRemorin
dc.subject.enPlasma membrane
dc.subject.enCell-To-Cell communication
dc.subject.enSignaling
dc.subject.enVirus
dc.titleÉtude des partenaires protéiques de la Rémorine, une phosphoprotéine des radeaux membranaires intervenant dans le contrôle de la communication intercellulaire chez les plantes
dc.title.enDeciphering the proteic partners of REMORIN, a membrane-raft phosphoprotein implicated in plant cell-to-cell communication
dc.typeThèses de doctorat
bordeaux.hal.laboratoriesLaboratoire de biogénèse membranaire, UMR 5200 (Villenave-d'Ornon, Gironde)
bordeaux.institutionUniversité de Bordeaux
bordeaux.institutionCNRS
bordeaux.type.institutionBordeaux
bordeaux.thesis.disciplineBiologie Végétale
bordeaux.ecole.doctoraleÉcole doctorale Sciences de la vie et de la santé (Bordeaux)
bordeaux.teamLipides, Compartimentation, Trafic et Morphogenèse chez les plantes et la levure
star.origin.linkhttps://www.theses.fr/2018BORD0418
dc.contributor.rapporteurReymond, Philippe
dc.contributor.rapporteurLefèbvre, Benoît
bordeaux.COinSctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info:ofi/fmt:kev:mtx:journal&rft.title=%C3%89tude%20des%20partenaires%20prot%C3%A9iques%20de%20la%20R%C3%A9morine,%20une%20phosphoprot%C3%A9ine%20des%20radeaux%20membranaires%20intervenant%20dans%20le%20contr%&rft.atitle=%C3%89tude%20des%20partenaires%20prot%C3%A9iques%20de%20la%20R%C3%A9morine,%20une%20phosphoprot%C3%A9ine%20des%20radeaux%20membranaires%20intervenant%20dans%20le%20contr&rft.au=GOUGUET,%20Paul&rft.genre=unknown


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