Multivalent Elastin-Like Glycopolypeptides: Subtle Chemical Structure Modifications with High Impact on Lectin Binding Affinity
ROSSELIN, Marie
Laboratoire de Chimie des Polymères Organiques [LCPO]
Team 3 LCPO : Polymer Self-Assembly & Life Sciences
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CHINOY, Zoeisha S.
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BRAVO-ANAYA, Lourdes Mónica
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LECOMMANDOUX, Sebastien
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GARANGER, Elisabeth
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Langue
EN
Article de revue
Ce document a été publié dans
ACS Macro Letters. 2020-12-17, vol. 10, p. 65-70
Résumé en anglais
A library of synthetic elastin-like glycopolypeptides were synthesized and screened by microscale thermophoresis to identify key structural parameters affecting lectin binding efficacy. While polypeptide backbone size and ...Lire la suite >
A library of synthetic elastin-like glycopolypeptides were synthesized and screened by microscale thermophoresis to identify key structural parameters affecting lectin binding efficacy. While polypeptide backbone size and glycovalency were found to have little influence, the presence of a linker at the anomeric position of galactose and the absence of positive charge on the polypeptide residue holding the sugar unit were found to be critical for the binding to RCA120.< Réduire
Mots clés en anglais
Elastin-like polypeptides (ELPs)
saccharides
glycoconjugates
chemoselective modifications
macromolecular click chemistry
lectins
Project ANR
Développement de squelettes polypeptidiques recombinants pour la synthèse de glycoconjugués multivalents parfaitement définis - ANR-15-CE07-0002
Unités de recherche