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dc.contributor.advisorGuichard, Gilles
dc.contributor.authorFRÉMAUX, Juliette
dc.contributor.otherClayden, Jonathan
dc.date2013-10-08
dc.date.accessioned2020-12-14T21:16:05Z
dc.date.available2020-12-14T21:16:05Z
dc.identifier.urihttp://ori-oai.u-bordeaux1.fr/pdf/2013/FREMAUX_JULIETTE_2013.pdf
dc.identifier.urihttps://tel.archives-ouvertes.fr/tel-01137585
dc.identifier.urihttps://oskar-bordeaux.fr/handle/20.500.12278/22541
dc.identifier.nnt2013BOR14857
dc.description.abstractLa fonction d’une protéine dépend dans une large mesure de sa structure tridimensionnelle, c’est pourquoi de nombreux chercheurs se sont passionnés pour la synthèse des foldamères, molécules de synthèse, bioinspirées, capables d’adopter des structures repliées bien définies. Parmi les différentes classes de foldamères, les oligourées aliphatiques étudiées dans notre laboratoire s’organisent pour former des structures hélicoïdales voisines de l’hélice α des polypeptides naturels. Pour développer des hélices fonctionnelles mimes de structures biologiques, il est intéressant de mieux comprendre les règles de leur repliement, par exemple en modifiant la nature des unités monomériques. Au cours de cette thèse, nous avons donc testé la compatibilité de la géométrie de l’hélice d’oligourée avec des résidus comportant de fortes contraintes stériques comme des groupements gem-diméthyles et des cycles pyrrolidines. En utilisant les résidus pyrrolidine, nous avons ensuite développé une nouvelle stratégie de synthèse par condensation de segments permettant de concevoir des hélices de grande taille (jusqu’à 4 nm). Grâce à cette nouvelle stratégie de synthèse et aux informations obtenues sur la stabilité des hélices nous avons pu concevoir des architectures plus complexes (structures quaternaires) résultant de l’assemblage programmé d’hélices hydrosolubles.
dc.description.abstractEnThe biological functions of proteins are mainly correlated to their tridimensional structure. For this reason a large number of chemists are interested in the synthesis of foldamers, which are bioinspired artificial molecules possessing well-defined folded conformations. In particular, in our laboratories we focused on the study of oligourea foldamers, which form well-defined and remarkably stable helical structures, analogous to the natural polypeptides α-helix. In order to develop artificial functional helices able to mimic biological structures, it is interesting to understand the rules governing their folding, for example by comparing different residues substitution patterns. During this thesis we have investigated the compatibility of the helix geometry with residues containing steric constraints, such as gem-dimethylated units or pyrrolidine cycle. We have developed a new segment condensation strategy based on these residues, which enabled the facile synthesis of long helical segments (up to 4 nm). The use of this novel approach, combined with the information acquired on helical stability allowed us to produce more complex architectures (quaternary structures) resulting from the controlled assembly of water soluble helices.
dc.language.isofr
dc.subjectFoldamères
dc.subjectOligourées hélicoïdales
dc.subjectRésidus gem-diméthyle
dc.subjectCycle pyrrolidine
dc.subjectAssemblage controlé
dc.subjectOligomères chimères
dc.subject.enFoldamers
dc.subject.enHelical oligoureas
dc.subject.enGem-dimethylated residues
dc.subject.enPyrrolidine ring
dc.subject.enControlled assembly
dc.subject.enChimeric oligomers
dc.titleFoldamères peptidomimétiques à base d’urées : vers le développement de structures complexes mimes d’architectures biologiques
dc.title.enPeptidomimetic foldamers based on urea : towards the design of more complex structures mimicking biological architectures
dc.typeThèses de doctorat
dc.contributor.jurypresidentHuc, Ivan
bordeaux.hal.laboratoriesThèses de l'Université de Bordeaux avant 2014*
bordeaux.hal.laboratoriesChimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets (Bordeaux)
bordeaux.hal.laboratoriesChimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets / CBMN
bordeaux.institutionUniversité de Bordeaux
bordeaux.institutionBordeaux INP
bordeaux.type.institutionBordeaux 1
bordeaux.thesis.disciplineChimie organique
bordeaux.ecole.doctoraleÉcole doctorale des sciences chimiques (Talence, Gironde)
star.origin.linkhttps://www.theses.fr/2013BOR14857
dc.contributor.rapporteurAlezra, Valérie
dc.contributor.rapporteurTaillefumier, Claude
bordeaux.COinSctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info:ofi/fmt:kev:mtx:journal&rft.title=Foldam%C3%A8res%20peptidomim%C3%A9tiques%20%C3%A0%20base%20d%E2%80%99ur%C3%A9es%20:%20vers%20le%20d%C3%A9veloppement%20de%20structures%20complexes%20mimes%20d%E2%80%99arc&rft.atitle=Foldam%C3%A8res%20peptidomim%C3%A9tiques%20%C3%A0%20base%20d%E2%80%99ur%C3%A9es%20:%20vers%20le%20d%C3%A9veloppement%20de%20structures%20complexes%20mimes%20d%E2%80%99ar&rft.au=FR%C3%89MAUX,%20Juliette&rft.genre=unknown


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