Mécanismes d'ancrage de la protéine végétale rémorine à des nanodomaines membranaires

Abstract

La rémorine du groupe 1 isoforme 3 de Solanum tuberosum (StREM1.3) est une protéine membranaire de la famille multigénique de protéines de plante appelée rémorines (REMs), impliquées dans l’immunité des plantes, la symbiose, la résistance aux stress abiotiques et la signalisation hormonale. La caractéristique la plus connue des REMs est leur capacité à se ségréger en nanodomaines au feuillet interne de la membrane plasmique (MP). Pour StREM1.3, ceci se fait via une interaction entre deux lysines de l’ancre C-terminale de la rémorine (RemCA) et le phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P) négativement chargé. Ainsi, RemCA modifie sa conformation et s’enfonce partiellement dans la MP, résultant en un accrochage membranaire intrinsèque. Capitalisant sur les données structurales déjà disponibles concernant cet isoforme, nous investiguons StREM1.3 davantage quant à ses propriétés d’interaction membranaire, en utilisant un large éventail de techniques, allant de la microscopie de fluorescence et de la RMN à l’état solide (ssNMR) à la microscopie de force atomique (AFM), la cryo-microscopie électronique (cryoEM) et la modélisation informatique. Nous souhaitons découvrir l’impact de l’oligomérisation et de la phosphorylation de StREM1.3 sur ses interactions membranaires et son activité biologique, ainsi que d’examiner son influence sur la dynamique des lipides et les lipides requis pour l’accrochage à la membrane et le regroupement en nanodomaines. Enfin, forts de toutes les données structurales disponibles, nous entreprendrons la reconstruction in vitro et la caractérisation de nanodomaines minimaux de StREM1.3.