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dc.rights.licenseopenen_US
hal.structure.identifierChimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets [CBMN]
dc.contributor.authorMARTINEZ, Denis
hal.structure.identifierChimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets [CBMN]
dc.contributor.authorLEGRAND, Anthony
hal.structure.identifierLaboratoire de biogenèse membranaire [LBM]
dc.contributor.authorGRONNIER, Julien
hal.structure.identifierChimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets [CBMN]
dc.contributor.authorDECOSSAS, Marion
hal.structure.identifierLaboratoire de biogenèse membranaire [LBM]
dc.contributor.authorGOUGUET, Paul
hal.structure.identifierChimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets [CBMN]
dc.contributor.authorLAMBERT, Olivier
hal.structure.identifierChimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets [CBMN]
dc.contributor.authorBERBON, Melanie
hal.structure.identifierChimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets [CBMN]
dc.contributor.authorVERRON, Loris
hal.structure.identifierChimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets [CBMN]
dc.contributor.authorGRELARD, Axelle
hal.structure.identifierLaboratoire de biogenèse membranaire [LBM]
dc.contributor.authorGERMAIN, Veronique
hal.structure.identifierChimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets [CBMN]
dc.contributor.authorLOQUET, Antoine
hal.structure.identifierLaboratoire de biogenèse membranaire [LBM]
dc.contributor.authorMONGRAND, Sébastien
hal.structure.identifierChimie et Biologie des Membranes et des Nanoobjets [CBMN]
dc.contributor.authorHABENSTEIN, Birgit
dc.date.accessioned2020-04-08T13:00:31Z
dc.date.available2020-04-08T13:00:31Z
dc.date.issued2018
dc.identifier.issn1047-8477en_US
dc.identifier.urihttps://oskar-bordeaux.fr/handle/20.500.12278/4178
dc.description.abstractEnREMORINs are nanodomain-organized proteins located in the plasma membrane and involved in cellular responses in plants. The dynamic assembly of the membrane nanodomains represents an essential tool of the versatile membrane barriers to control and modulate cellular functions. Nevertheless, the assembly mechanisms and protein organization strategies of nanodomains are poorly understood and many structural aspects are difficult to visualize. Using an ensemble of biophysical approaches, including solid-state nuclear magnetic resonance, cryo-electron microscopy and in vivo confocal imaging, we provide first insights on the role and the structural mechanisms of REMORIN trimerization. Our results suggest that the formation of REMORIN coiled-coil trimers is essential for membrane recruitment and promotes REMORIN assembly in vitro into long filaments by trimer-trimer interactions that might participate in nanoclustering into membrane domains in vivo.
dc.language.isoENen_US
dc.subject.enREMORIN
dc.subject.enNanodomain
dc.subject.enMembrane protein
dc.subject.enSolid-state NMR
dc.subject.enProtein filament
dc.title.enCoiled-coil oligomerization controls localization of the plasma membrane REMORINs
dc.typeArticle de revueen_US
dc.identifier.doi10.1016/j.jsb.2018.02.003en_US
dc.subject.halChimie/Matériauxen_US
bordeaux.journalJournal of Structural Biologyen_US
bordeaux.page12-19en_US
bordeaux.volume206en_US
bordeaux.hal.laboratoriesInstitut de Chimie & de Biologie des Membranes & des Nano-objets (CBMN) - UMR 5248
bordeaux.issue1en_US
bordeaux.institutionBordeaux INPen_US
bordeaux.institutionUniversité de Bordeauxen_US
bordeaux.peerReviewedouien_US
bordeaux.inpressnonen_US
hal.identifierhal-02536974
hal.version1
hal.date.transferred2020-04-08T13:00:37Z
hal.exporttrue
bordeaux.COinSctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info:ofi/fmt:kev:mtx:journal&rft.jtitle=Journal%20of%20Structural%20Biology&rft.date=2018&rft.volume=206&rft.issue=1&rft.spage=12-19&rft.epage=12-19&rft.eissn=1047-8477&rft.issn=1047-8477&rft.au=MARTINEZ,%20Denis&LEGRAND,%20Anthony&GRONNIER,%20Julien&DECOSSAS,%20Marion&GOUGUET,%20Paul&rft.genre=article


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