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dc.contributor.authorMOYEN, Catherine
dc.date2002-11-22
dc.date.accessioned2021-01-13T14:04:28Z
dc.date.available2021-01-13T14:04:28Z
dc.identifier.urihttps://oskar-bordeaux.fr/handle/20.500.12278/25667
dc.description.abstractLes µ- et m-calpaines sont des cystéines endopeptidases appartenant au système protéolytique neutre calcium-dépendant et sont fortement impliquées dans la myogenèse. L'apparition séquentielle de ces deux protéases lors de ce processus laisse supposer qu'elles possèdent des rôles biologiques différents lors de la différenciation de la cellule musculaire et donc des implications distinctes, suite à leurs dérégulations, dans certaines pathologiques dont les dystrophies musculaires. Ainsi, notre étude a tenté de discriminer le rôle de la µ-calpaine en créant une lignée de myoblastes de souris capable de la surexprimer, reproduisant in vitro les évènements observés chez ces patients (i.e. augmentation de l'activité de la protéase). Les conséquences ont été suivies au niveau ultrastructural, de la fusion, ainsi que sur plusieurs protéines, substrats potentiels de cette protéase (facteurs de transcription myogéniques et protéines du cytosquelette). Il semblerait que la µ-calpaine intervienne dans les voies de régulation de la myogenèse via son action sur la myogénine ainsi que sur l'ezrine, la vimentine et la cavéoline 3.
dc.description.abstractEnµ- and m-calpains are intracellular nonlysosomal cysteine proteases that belong to the calcium-activated neutral proteolytic system and are involved in myoblast fusion. Several studies have already demonstrated that calpains do not appear simultaneously all along muscle cell differentiation. According to these results, it seems that µ and m-calpains could have different biological roles during this process and so different involvements, after their deregulations, in muscular dystrophies. The goal of this study was to discriminate the role of the µ-calpain during muscle cell differentiation. We have firstly elaborated a muscle cell line in which the expression level of µ-calpain was overexpressed, allowing to mimick in vitro a part of the events occurring in patients (i.e. an increase of µ-calpain activity). The consequences were followed on an ultrastructural point of view during as well as on myoblasts fusion and on different proteins, which are considered to be potential substrates of the protease (myogenic factors and cytoskeletal proteins). Data obtained from our study indicate that µ-calpain seems to be involved in myogenesis regulation pathway via at least its action on myogenin ( a myogenic transcription factor) and ezrin, vimentin and caveolin-3.
dc.formatapplication/pdf
dc.languagefr
dc.rightsfree
dc.subjectSciences des Aliments et Nutrition
dc.subjectcalpaine
dc.subjectprotéolyse
dc.subjectmyogenèse
dc.subjectdystrophies
dc.subjectlignée cellulaire C2C12
dc.subjectfacteurs myogéniques
dc.subjectezrine
dc.subjectvimentine
dc.subjectcavéoline 3
dc.titleContribution à l'étude du rôle biologique d'une protéase neutre calcium-dépendante (la µ-Calpaine) au cours de la myogénèse
dc.typeThèses de doctorat
bordeaux.hal.laboratoriesThèses Bordeaux 1 Ori-Oai*
bordeaux.institutionUniversité de Bordeaux
bordeaux.COinSctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info:ofi/fmt:kev:mtx:journal&rft.title=Contribution%20%C3%A0%20l'%C3%A9tude%20du%20r%C3%B4le%20biologique%20d'une%20prot%C3%A9ase%20neutre%20calcium-d%C3%A9pendante%20(la%20%C2%B5-Calpaine)%20au%20cours%20de%2&rft.atitle=Contribution%20%C3%A0%20l'%C3%A9tude%20du%20r%C3%B4le%20biologique%20d'une%20prot%C3%A9ase%20neutre%20calcium-d%C3%A9pendante%20(la%20%C2%B5-Calpaine)%20au%20cours%20de%&rft.au=MOYEN,%20Catherine&rft.genre=unknown


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